Koenzim a sudjeluje u reakcijama. Zašto su vam potrebni kvazivitamini: koenzim Q, koenzim A, karnitin. Kemijska formula Acetil CoA - C21H36N7O16P3S

Općenito Kratice Acetil-CoA Tradicionalna imena Acetil koenzim A Kemijska formula C 23 H 38 N 7 O 17 P 3 S Fizička svojstva Molekulska masa 809,57 g/mol g/mol Toplinska svojstva Klasifikacija Reg. CAS broj 72-89-9 Reg. PubChem broj 444493 OSMJESKE O = C (SCCNC (= O) CCNC (= O) (O) C (C) (C) COP (= O) (O) OP (= O) (O) OC3O (n2cnc1c (ncnc12) N) (O ) 3OP (= O) (O) O) C

Acetil koenzim A, acetil koenzim A, skraćeno acetil CoA je važan metabolički spoj koji se koristi u mnogim biokemijskim reakcijama. Njegova je glavna funkcija isporučiti atome ugljika s acetilnom skupinom u ciklus trikarboksilne kiseline tako da se oksidiraju uz oslobađanje energije. Prema svojoj kemijskoj strukturi, acetil-CoA je tioester između koenzima A (tiol) i octene kiseline (nosač acilne skupine). Acetil-CoA nastaje tijekom drugog koraka staničnog disanja kisika, dekarboksilacije piruvata, koja se događa u mitohondrijskom matriksu. Acetil-CoA zatim ulazi u ciklus trikarboksilne kiseline.

Acetil-CoA je važna komponenta biološke sinteze neurotransmitera acetilkolina. Kolin, u suradnji s acetil-CoA, katalizira enzim kolin acetiltransferaza da nastane acetilkolin i koenzim A.

Funkcije

Reakcije piruvat dehidrogenaze i piruvat formata liaze

Pretvorba kisika piruvata u acetil-CoA naziva se reakcija piruvat dehidrogenaze. Katalizira ga kompleks piruvat dehidrogenaze. Moguće su i druge pretvorbe između piruvata i acetil-CoA. Na primjer, piruvat format lijaze pretvaraju piruvat u acetil-CoA i mravlju kiselinu.

Metabolizam masnih kiselina

Kod životinja je acetil-CoA temelj ravnoteže između metabolizma ugljikohidrata i metabolizma masti. Obično acetil-CoA iz metabolizma masnih kiselina ulazi u ciklus trikarboksilne kiseline, pridonoseći opskrbi stanica energijom. U jetri, kada je razina cirkulacije masnih kiselina visoka, proizvodnja acetil-CoA razgradnjom masti premašuje energetske potrebe stanice. Da bi se iskoristila energija dostupna iz viška acetil-CoA, stvaraju se ketonska tijela koja zatim mogu cirkulirati u krvi. U nekim okolnostima, to može dovesti do visoke razine ketonskih tijela u krvi, stanja koje se naziva ketoza, koje se razlikuje od ketoacidoze, opasnog stanja koje može utjecati na dijabetičare. U biljkama se sinteza novih masnih kiselina događa u plastidima. Mnoge sjemenke pohranjuju velike količine ulja u sjemenu kako bi podržale klijanje i rani rast presadnica prije nego što pređu na fotosintezu. Masne kiseline su ugrađene u membranske lipide, glavnu komponentu većine membrana.

Druge reakcije

Dvije molekule acetil-CoA mogu se kombinirati kako bi se stvorio acetoacetil-CoA, što će biti prvi korak u biosintezi HMG-CoA/kolesterola, prije sinteze izoprenoida. Kod životinja, HMG-CoA je vitalni prekursor za sintezu kolesterola i ketonskih tijela.
Acetil-CoA je također izvor acetilne skupine uključene u određene lizinske ostatke histonskih i nehistonskih proteina u posttranslacijskoj modifikaciji acetilacije, reakcije katalizirane acetiltransferazom.
U biljkama i životinjama, citosolni acetil-CoA se sintetizira ATP citrat liazom. Kada je glukoza u izobilju u krvi životinja, ona se glikolizom u citosolu pretvara u piruvat, a zatim u acetil-CoA u mitohondrijima. Višak acetil-CoA uzrokuje proizvodnju viška citrata, koji se prenose u citosol kako bi nastali citosolni acetil-CoA.
Acetil-CoA se može karboksilirati u citosolu u acetil-CoA karboksilazu, čime nastaje malonil-CoA, koji je neophodan za sintezu flavonoida i srodnih poliketida, za produljenje masnih kiselina (formiranje voska), za stvaranje kutikula i ulje u sjemenkama kod pripadnika roda kupus, kao i za malonaciju bjelančevina i drugih fitokemikalija.
U biljkama oni uključuju seskviterpene, brasinosteroide (hormone) i membranske stirene.

vidi također

Književnost

T. T. Berezov, B. F. Korovkin Biološka kemija. - M .: Medicina, 1998 .-- 704 str. - 15.000 primjeraka. - ISBN 5-225-02709-1
Yu. B. Filippovič Osnove biokemije. - M .: Agar, 1999 .-- 512 str. - 5000 primjeraka. - ISBN 5-89218-046-8

Zaklada Wikimedia. 2010.

Pogledajte što je "Acetil-CoA" u drugim rječnicima:

Vidi acetilkoenzim A... Sveobuhvatni medicinski rječnik Wikipedia

COFERMENT A, CoA, koenzim koji se sastoji od nukleotida adenozin 3, 5 difosfata i ß merkaptoetilamida pantotenske kiseline; sudjeluje u prijenosu acilnih skupina (kiselinskih ostataka) koje se vežu na sulfhidrilnu skupinu CoA visoke energije. Biološki enciklopedijski rječnik

Acetil CoA Acetil CoA Koenzim A (CoA) koenzim acetilacije; jedan od najvažnijih koenzima; sudjeluje u reakcijama prijenosa acilnih skupina. Molekula CoA sastoji se od ostatka adenilne kiseline povezanog pirofosfatnom grupom s o ... Wikipedia

- (acetil CoA: orgofosfat acetiltransferaza, fosfotransacetilaza, fosfoacilaza), enzim prijenosne klase koji katalizira prijenos acetilne skupine s acetil koenzima A (acetil CoA; vidi Koenzimi, Pantotenska kiselina) u H3PO4 residu. .. Kemijska enciklopedija

GOTOVO, NAD - koenzim prisutan u svim živim stanicama dio je enzima skupine dehidrogenaze koji kataliziraju redoks reakcije; obavlja funkciju prijenosnika elektrona i vodika, koje prima od oksidirajućih tvari. Reducirani oblik (NADH) može ih prenijeti na druge tvari.

To je dinukleotid čija je molekula građena od amida nikotinske kiseline i adenina, povezanih lancem koji se sastoji od dva ostatka D-riboze i dva ostatka fosforne kiseline; koristi se u kliničkoj biokemiji za određivanje aktivnosti enzima krvi.

Riža. 12.

NADP, NADP - u prirodi raširen koenzim nekih dehidrogenaza - enzima koji kataliziraju redoks reakcije u živim stanicama. NADP preuzima vodik i elektrone oksidiranog spoja i prenosi ih na druge tvari. U kloroplastima biljnih stanica NADP se reducira svjetlosnim reakcijama fotosinteze, a zatim osigurava vodik za sintezu ugljikohidrata tijekom tamnih reakcija. NADP, koenzim koji se od NAD razlikuje po sadržaju još jednog ostatka fosforne kiseline vezanog na hidroksil jednog od ostataka D-riboze, nalazi se u svim vrstama stanica.

Riža. 13.

FAD, FAD - koenzim koji sudjeluje u mnogim redoks biokemijskim procesima. FAD postoji u dva oblika - oksidiranom i reduciranom, a njegova je biokemijska funkcija, u pravilu, prijelaz između ovih oblika.

Riža. četrnaest.

Koenzim A (koenzim A, CoA, CoA, HSKOA) - acetilacijski koenzim; jedan od najvažnijih koenzima koji sudjeluje u reakcijama prijenosa acilnih skupina tijekom sinteze i oksidacije masnih kiselina te oksidacije piruvata u ciklusu limunske kiseline.

Molekula CoA sastoji se od ostatka adenilne kiseline (1) povezanog pirofosfatnom skupinom (2) s ostatkom pantotenske kiseline (3), koji je zauzvrat povezan peptidnom vezom s aminokiselinom β-alanin (4) (ovi dvije skupine predstavljaju ostatak pantotenske kiseline) povezan peptidnom vezom s ostatkom β-merkaptoetanolamina (5).

Koenzimi su oni spojevi koji su nužni da enzimi mogu obavljati sve funkcije koje su im svojstvene, uključujući i katalitičke. U prirodi, vitaminski koenzimi prenose atome, elektrone i neke funkcionalne skupine između supstrata.

Značajke terminologije

Enzimi su proteini koji kataliziraju kemijske reakcije svojstvene stanicama bilo kojeg živog tkiva. Struktura karakteristična za enzime: koenzimi čija je molekularna masa vrlo mala i apoenzimi. Koenzimi i funkcionalne skupine prisutne u strukturi aminokiselinskih ostataka (javljaju se kao rezultat prisutnosti apoenzima) zajedno stvaraju enzimski aktivni centar sposoban za vezanje supstrata. Prema rezultatima takve reakcije uz sudjelovanje neproteinskih molekula, aktivira se kompleks supstrata i enzima.

Koenzimi sami po sebi ne posjeduju katalitičke parametre, oni postaju aktivni tek kada nastane kompleks uz sudjelovanje apoenzima. Isto je karakteristično i za apoenzime - ti spojevi sami po sebi ne izazivaju nikakve kemijske reakcije i ne mogu ništa aktivirati. Stvaranje kompleksa koji uključuju koenzime, apoenzime prirodna je metoda za korekciju enzimske aktivnosti unutarnjih sustava živog organizma.

Značajke kemijskih procesa

Kako je tijekom brojnih istraživanja otkriveno, koenzim Q10 iznimno je važan za čovjeka i ljudsko zdravlje, pritom treba imati na umu da su enzimi u živim tkivima podložni katalitičkom utjecaju samo kada postoji dodatni učinak. na dijelu anorganskih spojeva. Konkretno, dobro je poznato da su, osim koenzima Q10, tijelu potrebni pozitivno nabijeni ioni kalija, cinka i magnezija. Kationi metala mogu reagirati s apoenzimom, što dovodi do prilagodbe strukture enzima, posebno aktivnog centra.

Tijekom kemijske reakcije uz sudjelovanje metalnog kationa, enzim se aktivira, a u isto vrijeme takvi anorganski spojevi nisu uključeni u aktivni enzimski centar. Međutim, znanost je uspjela otkriti niz enzima u kojima su funkcije koenzima kombinirane s funkcijama metalnih kationa koji čine spoj. Dobar primjer je karboanhidraza, u čijoj se strukturi nalazi pozitivno nabijeni cink na bazi "dva". Ion ima anorgansku prirodu, neophodan je za aktivaciju kemijske reakcije i dobio je naziv "kofaktor" u znanosti.

Koenzimi: specifična funkcionalnost

Kako su znanstvenici otkrili, koenzimi su spojevi koji imaju dva funkcionalna područja koja su iznimno važna za održavanje vitalne aktivnosti tijela. Ti su elementi također poznati u znanstvenoj zajednici kao reaktivna mjesta. S jedne strane, njihova je zadaća stvaranje veze s apoenzimima, dok u isto vrijeme zbog takvog mjesta nastaje veza sa supstratom. Koenzimi su veliki izbor organskih spojeva s relativno sličnim funkcijama. Većinu pronađenih tvari karakterizira prisutnost konjugiranih pi-veza, heteroatoma. Često su koenzimi spojevi koji sadrže vitamine (kao element molekule).

Ovisno o specifičnostima interakcije s apoenzimima, uobičajeno je govoriti o prostetičkim, topivim enzimima. Uzimajući u obzir tipične primjere koenzima, može se, na primjer, prisjetiti riboflavina. Ovo je klasičan primjer kategorije topivih spojeva. Koenzim može postati dio molekule enzima tijekom kemijske reakcije, dok prolazi kroz transformacije, uslijed kojih dobiva slobodu. Oblik u kojem je koenzim (koenzim) postao dio kemijske interakcije obnavlja se nezavisnom reakcijom (događa se drugi). Supstrat također sudjeluje u svim fazama reakcije, na temelju čega neki znanstvenici predlažu da se topljivi koenzimi smatraju supstratima. Drugi dio znanstvene zajednice sukobljava se s njima, argumentirajući to sljedećom činjenicom: supstrat u ovoj reakciji reagira samo u prisutnosti određenog enzima, a topljivi koenzim sposoban je komunicirati s brojnim enzimima svoje klase. Na primjerima, sve se to može promatrati ako detaljno razmotrimo kemijske značajke lanca interakcija karakterističnih za koenzim vitamina B2 riboflavin.

S druge strane?

Protetička skupina uključuje takve koenzime, koje karakteriziraju vrlo jake veze s apoenzimima. U pravilu se formiraju kovalentno. Kada dođe do kemijske reakcije, kao i nakon nje, koenzimi se nalaze u enzimskom centru. Supstrat se oslobađa, započinje proces regeneracije koji zahtijeva interakciju sa supstratom ili drugim koenzimom.

Ako određeni enzim izaziva i pojačava oksidativnu, redukcijsku reakciju, kemijsku interakciju u kojoj se prenose reduktivni ekvivalenti (njihovu ulogu mogu imati elektroni, protoni), za puni rad treba mu koenzim. Isto tako, enzimi koji pokreću aktivaciju prijenosne reakcije ne mogu funkcionirati bez upotrebe koenzima. Na temelju te činjenice uveden je sustav razvrstavanja koenzima u prijenosnu skupinu i oksidativne, reduktivne.

Koenzimi: neke značajke

Prilično impresivan postotak koenzima poznatih znanosti potječe iz vitamina. Ako u živom organizmu postoje metabolički problemi koji utječu na molekule vitamina, to je često povezano s niskom enzimskom aktivnošću.

To je važno!

Kao što je bilo moguće otkriti tijekom eksperimenata, koenzimi u svojoj masi imaju temperaturnu stabilnost, ali osobitosti kemijskih reakcija koje su im svojstvene prilično se razlikuju. koenzimi također jako variraju. Posebnu pozornost znanstvenika privlači skupina nikotinamid adenin dinukleotida. Specifičnost određene katalitičke reakcije određuje koju ulogu u njoj ima taj koenzim. U nekim slučajevima djeluje kao tipičan predstavnik protetske skupine, ali ponekad napušta enzimski centar pod utjecajem tekućih kemijskih procesa.

Enzimi i koenzimi: jedno ne postoji bez drugog

Biokemijske reakcije ostvaruju se uz sudjelovanje brojnih asistenata, inače složeni mehanizam kemijske interakcije živih tkiva nastavlja se s oštećenjima. Enzim, u svojoj strukturi složen ili jednostavan protein, treba minerale, koenzime, vitamine. Koenzimi su koenzim Q10, derivat raznih vitamina i folne kiseline. Koenzimi koje proizvode vitamini B trenutno privlače posebnu pozornost u medicini.

Koenzim je neophodan da bi stanica proizvodila energiju i otpuštala je u tijelo kako bi osigurala život. Štoviše, energija se troši ne samo na tjelesnu aktivnost. Ne smijemo zaboraviti da mentalna aktivnost, rad raznih žlijezda i probavnog sustava zahtijevaju impresivne količine energije. Procesi apsorpcije korisnih elemenata koji ulaze u tijelo kroz gastrointestinalni trakt i na druge načine prilično su skupi za energiju. Sam proces asimilacije također troši tjelesne energetske rezerve nastale zahvaljujući koenzima i njihovom sudjelovanju u reakcijama s enzimima. Usput, čak je i protok krvi osiguran upravo takvim reakcijama, bez njih naša krv jednostavno ne bi mogla teći kroz žile!

Biološke tajne

Koenzim je tako specifična tvar, zahvaljujući kojoj živi organizam ima energiju za provedbu unutarnjih procesa. Ljudsko tijelo, kako su znanstvenici uspjeli izračunati, sadrži oko stotinu bilijuna stanica, od kojih svaka stvara energiju za održavanje normalnog života. Pritom, stanica ne troši tvari koje čovjek dobiva hranom kako bi nadoknadio zalihe energije, već prvenstveno sama proizvodi energiju. Vanjski izvori su rezervna opcija, kojoj se pribjegava u slučaju nedovoljne samogeneracije energije.

Biološke karakteristike stanica ljudskog tijela takve su da imaju sve potrebno za proizvodnju energetski obogaćenih složenih spojeva. Znanstvenici su ih nazvali adenozin fosfati. Za to se oksidiraju masti, ugljikohidrati, proteini. Upravo oni izazivaju oslobađanje topline, uz čiju upotrebu tkiva normalno funkcioniraju. ATP molekule su također skladište energije koju stvaraju stanice. Svaki unutarnji stanični proces koji troši energiju može se obratiti ovoj molekuli za dodijeljeni "dio".

Na staničnoj razini

Svaka stanica je složena struktura koja sadrži mitohondrije (unutarstanične strukture). Upravo su mitohondriji najaktivniji stanični dio, jer su odgovorni za proizvodnju energije. Unutar mitohondrija nalaze se lanci formirani od elektrona za stvaranje energije. Proces uključuje brojne sekvencijalne kemijske reakcije, kao rezultat kojih nastaju molekule adenozin fosfata.

Lanci sastavljeni od elektrona unutar mitohondrija prilično aktivno djeluju s vitaminima skupina C, B, E. Koenzim Q10 privlači posebnu pozornost znanstvenika. Ovaj spoj nema analoga i nadomjestaka, njegov nedostatak u tijelu izaziva ozbiljne metaboličke probleme. Bez ovog koenzima, stanica ne može proizvoditi energiju, što znači da umire.

Koenzim Q10

Masti mogu otopiti Q10, dopuštajući koenzimu da se kreće unutar stanične membrane. To spoju nameće posebno važne funkcije osiguravanja prijenosa elektrona u procesima proizvodnje energije. Q10 je mobilna karika preko koje se enzimi kemijskog lanca vežu jedni na druge. Ako se par elektrona želi povezati u lanac, oni prvo moraju stupiti u interakciju s koenzimom Q10.

Molekule Q10 su u stalnom kretanju unutar stanice – od enzima do enzima. To omogućuje prijenos elektrona između enzima. Do neke mjere, kavez se može usporediti sa sićušnim motorom. Za obradu organskog materijala iz kojeg se izvlači energija potreban je koenzim Q10, koji je usporediv s iskrom koja pokreće rad konvencionalnog motora.

Specifičnost utjecaja na Q10 stanicu

Koenzim Q10 aktivno sudjeluje u stvaranju energije, a brzina kretanja ovog spoja unutar staničnog tkiva regulira i količinu proizvedenih ATP molekula i brzinu kretanja unutar lanca elektrona. Važno je da mitohondriji imaju optimalnu količinu koenzima kako reakcija ne bi bila ni prejaka ni preslaba.

Ako u tijelu nedostaje koenzima Q10, ATP se proizvodi u osjetno nižoj koncentraciji. To dovodi do smanjenja energetskih rezervi stanica. U svakodnevnom životu to se odražava na sljedeći način: osoba se brzo, jako umara, susreće se s kvarovima u radu različitih tjelesnih sustava, koji su prisiljeni nositi se s povećanim stresom. Povećava se vjerojatnost razvoja ozbiljnih patologija. Treba imati na umu da različite organe karakterizira različita količina Q10.

Čuvajte svoje zdravlje!

Kako se dulje ne bi suočili s ozbiljnim poremećajima u radu unutarnjih sustava, potrebno je svom tijelu osigurati izvore energije. Najveća potrošnja energije karakteristična je za organe koji proizvode energiju – srce, bubrezi, jetra, gušterača. Količina koenzima Q10 određuje kvalitetu funkcioniranja svakog od ovih organa na staničnoj razini. Preko koenzima se osigurava i nedostatak ovog spoja snažno negativno utječe na biološke procese. Moderna medicina poznaje nekoliko načina za održavanje normalne razine koenzima Q10 u ljudskom tijelu.

Koenzimi u katalitičkim reakcijama prenose različite skupine atoma, elektrona ili protona. Koenzimi se vežu za enzime:

Kovalentne veze;

Ionske veze;

Hidrofobne interakcije itd.

Jedan koenzim može biti koenzim za nekoliko enzima. Mnogi koenzimi su multifunkcionalni (npr. NAD, PF). Specifičnost holoenzima ovisi o apoenzimu.

Svi koenzimi su podijeljeni u dvije velike skupine: vitaminske i nevitaminske.

Vitaminski koenzimi- derivati vitamina ili kemijske modifikacije vitamina.

1. grupa: tiamin – derivati vitamina B1... Ovo uključuje:

tiamin monofosfat (TMP);

tiamin difosfat (TDP) ili tiamin pirofosfat (TPP) ili kokarboksilaza;

Tiamin trifosfat (TTF).

TPF ima najveće biološko značenje. Dio je dekarboksilaze keto kiselina: PVA, a-ketoglutarne kiseline. Ovaj enzim katalizira eliminaciju CO2.

Kokarboksilaza je uključena u transketolaznu reakciju iz ciklusa pentoza fosfata.

Grupa 2: flavin koenzimi dobiveni iz vitamina B2... Ovo uključuje:

- flavin mononukleotid (FMN);

- flavin adenin dinukleotid (FAD).

Rebitol i izoaloksazin tvore vitamin B2. Vitamin B2 i ostatak fosfora za - tvorite FMN. FMN u kombinaciji s AMP oblikom FAD.

[riža. izoaloksazinski prsten je povezan s rebitolom, rebitol s fosfornom kiselinom, a fosforna kiselina s AMP]

FAD i FMN su koenzimi dehidrogenaza. Ovi enzimi kataliziraju eliminaciju vodika iz supstrata, t.j. sudjeluju u oksidaciono-redukcijskim reakcijama. Na primjer, SDH - sukcinat dehidrogenaza - katalizira transformaciju jantarne u - vas u fumarnu. To je enzim ovisan o FAD-u. [riža. COOH-CH 2 -CH 2 -COOH® (iznad strelice - SDH, ispod - FAD i FADN 2) COOH-CH = CH-COOH]. Flavin enzimi (DH ovisni o flavinu) sadrže FAD, koji je primarni izvor protona i elektrona u njima. U procesu kem. reakcijama, FAD se pretvara u FADN 2. Radni dio FAD-a je 2 prsten izoaloksazina; u procesu kem. reakcija je dodavanje dvaju vodikova atoma dušiku i preuređenje dvostrukih veza u prstenovima.

Grupa 3: pantotenski koenzimi dobiveni iz vitamina B3- pantotenska kiselina. Oni su dio koenzima A, HS-CoA. Ovaj koenzim A je koenzim aciltransferaza, zajedno s kojima prenosi različite skupine s jedne molekule na drugu.

4. grupa: nikotinamid, derivati vitamina PP - nikotinamid:

Predstavnici:

nikotinamid adenin dinukleotid (NAD);

Nikotinamid adenin dinukleotid fosfat (NADP).

Koenzimi NAD i NADP su koenzimi dehidrogenaza (enzimi ovisni o NADP), na primjer malateDH, isocitrateDH, lactateDH. Sudjeluje u dehidrogenaciji i redoks reakcijama. U ovom slučaju NAD veže dva protona i dva elektrona, te nastaje NADH2.

Riža. radna skupina NAD i NADP: crtanje vitamina PP na koji je vezan jedan H atom i kao rezultat dolazi do preuređivanja dvostrukih veza. Nacrtana je nova konfiguracija vitamina PP + H +]

5 grupa: piridoksin, derivati vitamina B6... [riža. piridoksal. piridoksal + fosforna kiselina = piridoksal fosfat]

- piridoksin;

- piridoksal;

- piridoksamin.

Ti se oblici međusobno pretvaraju tijekom reakcija. Kada piridoksal reagira s fosfornom kiselinom, dobiva se piridoksal fosfat (PF).

PP je koenzim aminotransferaza, prenosi amino skupinu s AA na keto kiselinu - reakcija transaminacija... Također, derivati vitamina B6 uključeni su kao koenzimi u AK dekarboksilaze.

Nevitaminski koenzimi- tvari koje nastaju tijekom metabolizma.

1) Nukleotidi- UTP, UDF, TTF, itd. UDP-glukoza ulazi u sintezu glikogena. UDP-hijaluronska kiselina se koristi za neutralizaciju različitih tvari u poprečnim reakcijama (glukuronil transferaza).

2) Derivati porfirina(hem): katalaza, peroksidaza, citokromi itd.

3) Peptidi... Glutation je tripeptid (GLU-CIS-GLI), sudjeluje u o-reakcijama, koenzim je oksidoreduktaza (glutation peroksidaza, glutation reduktaza). 2GSH "(iznad strelice 2H) G-S-S-G. GSH je reducirani oblik glutationa, dok je G-S-S-G oksidiran.

4) Metalni ioni, na primjer, Zn 2+ je dio enzima AldH (alkohol dehidrogenaza), Cu 2+ - amilaze, Mg 2+ - ATP-aze (na primjer, miozin ATP-aze).

Može sudjelovati u:

Vezanje supstratnog kompleksa enzima;

U katalizi;

Stabilizacija optimalne konformacije aktivnog mjesta enzima;

Stabilizacija kvartarne strukture.

KOFERMENTI(sin. koenzimi) - organski spojevi male molekularne mase biološkog podrijetla, neophodni kao dodatne specifične komponente (kofaktori) za katalitičko djelovanje niza enzima. Mnogi K. su derivati vitamina. Biol, učinak značajne skupine vitamina (skupina B) određen je njihovom transformacijom u K. i enzime u stanicama tijela. Pokušali su (i to ne bezuspješni) izravne upotrebe nekog K. s da legne. ciljeve. Poteškoće koje se javljaju u ovom slučaju su što se ne vrše uvijek kvantitativna određivanja sadržaja K. u krvi i organima, a još rjeđe se utvrđuje aktivnost enzima koji sintetiziraju ili uništavaju ispitivani K. u normalnim i patološkim stanjima. Nedostatak ovog ili onog K.-a, otkriven u bilo kojoj bolesti, obično se pokušava otkloniti unošenjem odgovarajućeg vitamina u organizam. Ali ako se naruše sustavi za sintezu K. koji nedostaje, što je često slučaj, tada uvođenje takvog vitamina gubi smisao: terapeutski učinak može se postići samo uvođenjem nedostajućeg koenzima. Uz legnu. svrhe su kokarboksilaza (vidi. Tiamin), FAD, koenzimski oblici vitamina B 12 (vidi. Cijanokobalamin) i neki drugi K. Položiti. Svrhe K. se daju parenteralno, ali čak i pod tim uvjetima ne postoji uvijek pouzdanje da oni mogu prodrijeti do mjesta svog djelovanja (u unutarstanično okruženje) bez cijepanja.

S malim molom. težine, K., za razliku od biokatalizatora proteinske prirode (enzima), karakteriziraju toplinska stabilnost i dostupnost dijalize. Respiratorni kromogeni biljaka (polifenoli), glutaminska kiselina, ornitin, bisfosfati (difosfati) glukoze i glicerolne kiseline i drugi metaboliti, koji pod određenim okolnostima djeluju kao kofaktori procesa enzimskog prijenosa, često se označavaju kao K. odgovarajući procesi. Ispravnije je termin "koenzim" primijeniti samo na spojeve, biol, čija se funkcija u potpunosti ili uglavnom svodi na njihovo specifično sudjelovanje u djelovanju enzima (vidi).

Termin "koenzim" predložio je G. Bertrand 1897. za označavanje funkcije soli mangana, koje je smatrao specifičnim kofaktorom fenolaze (lakaze); međutim, sada se anorganske komponente enzimskih sustava ne prihvaćaju klasificirati kao K. Postojanje pravog (organskog) K. prvi su ustanovili Englezi. biokemičari A. Harden i W. Young 1904., koji su pokazali da se termostabilna organska tvar neophodna za djelovanje enzimskog kompleksa koji katalizira alkoholno vrenje uklanja iz enzimskih ekstrakata stanica kvasca tijekom dijalize (vidi). Ovaj pomoćni katalizator fermentacije Harden i Young su nazvali cozymase; njegova je struktura uspostavljena 1936. u laboratorijima H. Euler-Helpina i O. Warburga gotovo istovremeno.

Mehanizam djelovanja K. nije isti. U mnogim slučajevima djeluju kao međuprihvatnici (nosači) određenih kemikalija. skupine (fosfat, acil, amin itd.), atome vodika ili elektrone. U drugim slučajevima, K. sudjeluje u aktivaciji supstratnih molekula enzimskih reakcija, tvoreći reaktivne intermedijarne spojeve s tim molekulama. U obliku takvih spojeva, supstrati prolaze kroz određene enzimske transformacije; takve su funkcije glutationa (vidi) kao koenzima glioksalaze i formaldehid dehidrogenaze, CoA - s nizom transformacija masnih kiselina (vidi) i drugih organskih u - t, itd.

Tipični K. tvore krhke snažno disocirane spojeve sa specifičnim proteinima (apoenzimima) topivih enzima, od kojih se lako mogu odvojiti dijalizom (vidi) ili gel filtracijom (vidi). U mnogim reakcijama grupnog prijenosa koje se javljaju tijekom konjugiranog djelovanja dvaju enzimskih proteina, naizmjenično reverzibilno vezivanje čestica K. na molekule tih proteina događa se u dva oblika – akceptorskom i donorskom (npr. oksidirano i reducirano, fosforilirano i nefosforilirano ). Donji dijagram prikazuje (u donekle pojednostavljenom obliku) mehanizam reverzibilnog prijenosa vodika između molekule donora vodika (AH2) i molekule akceptora (B) pod djelovanjem dviju dehidrogenaza (Fa i Fb) i koenzima (Co):

Ukupan odgovor:

U punom ciklusu redoks procesa (reakcije 1-6), koenzim kodhidrogenaza se ne mijenja i nije uključen u ravnotežu produkta reakcije, odnosno služi kao katalizator. Ako uzmemo u obzir uzastopne faze ciklusa, od kojih svaka teče uz sudjelovanje jednog enzima (reakcije 1-3 i 4-6), tada Ko i KoH2 djeluju ravnopravno s molekulama AH2, A, B, BH2 kao drugi supstrat. U istom smislu, razlika između supstrata i disocijacije K. koja sudjeluje u spregnutim reakcijama prijenosa fosfatnih, acilnih, glikozilnih i drugih skupina je relativna.

U mnogim dvokomponentnim enzimima, izgrađenim poput proteida, apoenzim tvori jak spoj koji se teško disocira s termostabilnom komponentom koja nije proteinska. Neproteinske komponente proteinskih enzima, koje se obično nazivaju prostetičke skupine (npr. flavin nukleotidi, piridoksal fosfat, metaloporfirini), stupaju u interakciju sa supstratom, ostajući tijekom enzimske reakcije kao dio necijepljene pojedinačne proteinske molekule. Pojam "koenzim" obično se proširuje na čvrsto vezane organske prostetičke skupine enzima koji kemijski stupaju u interakciju s molekulama supstrata, koje je teško razlikovati od K. koji se lako disocira, budući da postoje postupni prijelazi između obje vrste kofaktora.

Na isti način, nemoguće je povući oštru granicu između K. i određenih međuproizvoda metabolizma (metabolita), koji u enzimskim procesima djeluju ili kao obični supstrati koji prolaze u osnovi nepovratne promjene u tom procesu, zatim kao nužni pomoćni katalizatori za konjugirane enzimske transformacije, iz kojih se ovi metaboliti oslobađaju nepromijenjeni. Metaboliti ove vrste mogu poslužiti kao intermedijarni akceptori određenih skupina u procesima enzimskog prijenosa, koji se odvijaju slično procesu koji je shematski prikazan gore (npr. uloga polifenola kao nosača vodika u disanju biljnih stanica, uloga glutaminske kiseline u prijenosu aminskih skupina reakcijama transaminacije i sl.), ili u složenijim cikličkim transformacijama koje uključuju nekoliko enzima (primjer je funkcija ornitina u ciklusu stvaranja uree). Koenzimsko djelovanje 1,6-bisfosfoglukoze ima nešto drugačiji karakter, koji služi kao nužan kofaktor, a ujedno i međukorak u procesu intermolekularnog prijenosa fosfatnih ostataka tijekom međupretvorbe 1-fosfoglukoze i 6- fosfoglukoze pod djelovanjem fosfoglukomutaze, kada molekula kofaktora prijeđe u molekulu konačnog proizvoda, dajući jedan fosfatni ostatak izvornom proizvodu, iz kojeg nastaje nova molekula kofaktora. Potpuno istu funkciju obavlja 2,3-bisfosfoglicerol za - da, kataliziranu drugom fosfomutazom, međupretvorbu 2-fosfoglicerola i 3-fosfoglicerola u - t.

To. Vrlo su raznoliki u kemiji. struktura. Međutim, najčešće među njima postoje spojevi dvije vrste: a) nukleotidi i neki drugi organski derivati fosforne kiseline; b) peptidi i njihovi derivati (npr. folna kiselina, CoA, glutation). Kod životinja i kod mnogih mikroorganizama, za izgradnju molekula niza K., potrebni su spojevi koje ti organizmi ne sintetiziraju i moraju se dostaviti hranom, odnosno vitaminima (vidi). Većina vitamina B topivih u vodi dio je K., čija je struktura i funkcije poznate (to se odnosi na tiamin, riboflavin, piridoksal, nikotinamid, pantotensku kiselinu), ili sami mogu djelovati kao aktivne molekule K. (vitamin B 12 , folna kiselina). Isto se vjerojatno odnosi i na druge vitamine topive u vodi i mastima čija uloga u procesima biol, katalize još nije u potpunosti razjašnjena.

Najvažnije K. navedene su u nastavku, ukazujući na vrstu njihove strukture i glavne vrste enzimskih transformacija u kojima sudjeluju. U člancima o pojedinim K. daju se detaljnije informacije o njihovoj strukturi i mehanizmu djelovanja.

Nukleotidni koenzimi... Adenil ribonukleotidi (adenozin-5"-mono-, di- i trifosforni to-ti) sudjeluju u brojnim reakcijama aktivacije i prijenosa orto- i pirofosfatnih ostataka, aminokiselinskih ostataka (aminoacila), ugljične i sumporne to-t, kao npr. kao i u nizu drugih Slične funkcije u određenim slučajevima obavljaju derivati inozin-5 "-fosforne i guanozin-5" -fosforne kiseline.

Guanil ribonukleotidi (gvanozin-5"-mono-, di- i trifosforni to-ti) igraju ulogu K. u reakcijama prijenosa ostatka jantara na-ti (sukcinil), biosintezi ribonukleoproteina u mikrosomima, biosintezi adenil u-ti iz inozina i, moguće, tijekom prijenosa ostataka manoze.

Citidil ribonukleotidi (citidin-5"-fosforni to-ti) u biosintezi fosfatida igraju ulogu K. prijenosa ostataka O-fosfoetanola kolina, O-fosfoetanolamina itd.

Uridil ribonukleotidi (uridin-5"-fosforni to-ti) obavljaju funkcije K. u procesima transglikozilacije, odnosno prijenosa ostataka monoza (glukoza, galaktoza itd.) i njihovih derivata (ostaci heksozamina, glukuronsku kiselinu i dr.) u biosintezi di- i polisaharida, glukuronozida, heksosaminida (mukopolisaharida), kao i u aktivaciji ostataka šećera i njihovih derivata u nekim drugim enzimskim procesima (npr. međupretvorba glukoze i galaktoze , itd.).

Nikotinamid adenin dinukleotid (NAD) sudjeluje u reakcijama prijenosa vodika, koje su važne za stanični metabolizam, kao specifične K. brojne dehidrogenaze (vidi).

Nikotinamid adenin dinukleotid fosfat (NADP) sudjeluje u reakcijama prijenosa vodika, koje su važne za stanični metabolizam, kao specifičan K. nekih dehidrogenaza.

Flavin mononukleotid (FMN) je uključen u biol, prijenos vodika kao K. (protetska skupina) nekih flavin ("žutih") oksidativnih enzima.

Flavin adenin dinukleotid (FAD) je uključen u biol, prijenos vodika kao K. (protetska skupina) većine flavin ("žutih") oksidativnih enzima.

Koenzim A (CoA, reducirani oblik - KoA-SH, acilacijski koenzim; adenozin-Z", 5" - spoj bisfosforne kiseline s pantotenil-aminoetanetiolom ili panteteinom) formira se s ostacima octene kiseline i drugih organskih do-tioestera tipa R-CO -S-CoA, gdje je R ostatak organskog do - ti, a igra ulogu K. u prijenosu i aktivaciji kiselih ostataka kao u reakcijama acilacije (sinteza acetilkolina, hipuri do - ti, sparena žuč do - t , itd.), te s mnogim drugim enzimskim transformacijama kiselih ostataka (reakcije kondenzacije, oksidoredukcija ili reverzibilna hidratacija nezasićenog to-t). Uz sudjelovanje CoA odvija se niz međureakcija staničnog disanja, biosinteze i oksidacije masnih kiselina, sinteze steroida, terpena, gume itd.

Koenzim B 12. Moguće je da razne biol, funkcije vitamina B 12, kem. čiji mehanizam još nije jasan, npr. u procesu hematopoeze, tijekom biosinteze metilnih skupina, transformacije sulfhidrilnih skupina (SH-skupina) i sl. posljedica su njegove uloge kao K. u procesu biosinteza proteina-enzima.

Ostali koenzimi koji sadrže ostatke fosfata. Difosfotiamin služi za dekarboksilaciju (jednostavnu i oksidativnu) pirogrožđane, alfa-ketoglutarne i drugih alfa-keto kiselina, kao i u reakcijama cijepanja ugljikovog lanca fosforiliranih ketosaharida pod djelovanjem posebne skupine enzima, transketolaze , fosfoketolaza).

Piridoksal fosfat se kondenzira s aminokiselinama (i aminima) u aktivne međuprodukte kao što su Schiffove baze (vidi Schiffove baze); je K. (protetička skupina) enzima koji kataliziraju reakcije transaminacije i dekarboksilacije, kao i mnogi drugi enzimi koji provode različite transformacije aminokiselina (reakcije cijepanja, supstitucije, kondenzacije), koje imaju važnu ulogu u staničnoj metabolizam.

Koenzimi peptidne prirode... Formilacijski koenzim. Obnovljeni folni to - to i njegovi derivati, koji sadrže tri ili sedam ostataka glutaminske to - ti, povezani gama-peptidnim vezama, igraju ulogu K. u međuizmjeni tzv. jednougljični, ili "C1", ostaci (formil, oksimetil i metil), koji sudjeluju i u reakcijama prijenosa tih ostataka i u njihovim redoks interkonverzijama. Formil i oksimetil derivati H4-folne kiseline su "aktivni oblici" mravlje kiseline i formaldehida u procesima biosinteze i oksidacije metilnih skupina, u izmjeni serina, glicina, histidina, metionina, purinskih baza itd.

Glutation. Reducirani glutation (G-SH) djeluje kao K. kada se metilglioksal pod utjecajem glioksalaze pretvara u mlijeko to-to, uz enzimsku dehidrogenaciju formaldehida, u određenim fazama biola, oksidaciju tirozina itd. Osim toga, glutation (v. ) igra važnu ulogu u zaštiti različitih tiol (sulfhidril) enzima od inaktivacije kao posljedica oksidacije SH-skupina ili njihovog vezanja s teškim metalima i drugim SH-otrovima.

Ostali koenzimi... Lipoična kiselina je druga K. dehidrogenaza pirugrožđane i alfa-ketoglutarne kiseline (uz difosfotiamin); pod djelovanjem ovih enzima, ostatak lipoične kiseline vezan amidnom vezom (CO - NH) sa specifičnim enzimskim proteinima djeluje kao intermedijarni akceptor (nosač) vodika i acilnih ostataka (acetil, sukcinil). Ostale navodne funkcije ovog K. nisu dobro shvaćene.

Vitamin E (tokoferol), vitamin K (filokinon) i proizvodi njihovih redoks transformacija ili blisko srodni derivati n-benzokinona (ubikinon, koenzim Q) smatraju se K. (nosiocima vodika), sudjelujući u određenim međureakcijama respiratornog oksidativnog lanca i u konjugiranoj s njima respiratornoj fosforilaciji (vidi). Utvrđeno je da filokinon (vitamin K) igra ulogu K. u biosintezi ostataka alfa-karboksiglutaminske kiseline, koji su dio molekula proteinskih komponenti sustava zgrušavanja krvi.

Biotin je vitamin topiv u vodi koji ima ulogu K. ili prostetičke skupine u nizu enzima koji kataliziraju reakcije karboksilacije – dekarboksilaciju nekih organskih to-t (piruvičnih, propionskih i dr.). Ovi enzimi imaju strukturu biotinilnih proteida, u kojima je acilni ostatak (biotinil) koji odgovara biotinu vezan amidnom vezom na N6-amino skupinu jednog od lizinskih ostataka proteinske molekule.

Askorbinska kiselina služi kao aktivator enzimskog sustava oksidacije tirozina u životinjskim tkivima i nekih drugih enzimskih sustava (hidroksilaze), pod čijim djelovanjem u jezgri aromatskih i heterocikličkih spojeva, uključujući peptidno vezane ostatke prolina u biosintezi kolagena , tokoferoli, filokinoni, flavoproteini.

Bibliografija: Baldwin E. Osnove dinamičke biokemije, trans. s engleskog, str. 55 i drugi, M., 1949.; Vitamini, ur. M.I.Smirnova, M., 1974.; Dixon M. i Webb E. Enzimi, trans. s engl., M., 1966.; Koenzimi, ur. V. A. Yakovleva, M., 1973.; Kochetov GA Enzimi tiamina, M., 1978, bibliogr.; Enzimi, ur. A.E.Braunstein, str. 147, M., 1964, bibliogr.

A.E.Braunstein.