La coenzyme a est impliquée dans les réactions. Pourquoi avez-vous besoin de quasi-vitamines : coenzyme Q, coenzyme A, carnitine. Formule chimique Acétyl CoA - C21H36N7O16P3S

Acétyl coenzyme A, acétyl coenzyme A, abrégé acétyl CoA est un composé métabolique important utilisé dans de nombreuses réactions biochimiques. Sa fonction principale est de livrer des atomes de carbone avec un groupe acétyle au cycle de l'acide tricarboxylique afin qu'ils soient oxydés avec libération d'énergie. Selon sa structure chimique, l'acétyl-CoA est un thioester entre la coenzyme A (thiol) et l'acide acétique (porteur du groupe acyle). L'acétyl-CoA est formé au cours de la deuxième étape de la respiration cellulaire de l'oxygène, la décarboxylation du pyruvate, qui se produit dans la matrice mitochondriale. L'acétyl-CoA entre alors dans le cycle de l'acide tricarboxylique.

L'acétyl-CoA est un composant important de la synthèse biologique du neurotransmetteur acétylcholine. La choline, en conjonction avec l'acétyl-CoA, est catalysée par l'enzyme choline acétyltransférase pour former l'acétylcholine et la coenzyme A.

Les fonctions

Réactions pyruvate déshydrogénases et pyruvate formiate lyase

La conversion de l'oxygène du pyruvate en acétyl-CoA est appelée réaction de pyruvate déshydrogénase. Il est catalysé par un complexe pyruvate déshydrogénase. D'autres conversions entre le pyruvate et l'acétyl-CoA sont possibles. Par exemple, les pyruvate formiate lyases convertissent le pyruvate en acétyl-CoA et en acide formique.

Métabolisme des acides gras

Chez les animaux, l'acétyl-CoA est à la base de l'équilibre entre le métabolisme des glucides et le métabolisme des graisses. Habituellement, l'acétyl-CoA provenant du métabolisme des acides gras entre dans le cycle de l'acide tricarboxylique, contribuant à l'approvisionnement énergétique des cellules. Dans le foie, lorsque le niveau de circulation des acides gras est élevé, la production d'acétyl-CoA à partir de la dégradation des graisses dépasse les besoins énergétiques de la cellule. Pour utiliser l'énergie disponible à partir de l'excès d'acétyl-CoA, des corps cétoniques sont créés, qui peuvent ensuite circuler dans le sang. Dans certaines circonstances, cela peut conduire à des niveaux élevés de corps cétoniques dans le sang, une condition appelée cétose, qui est différente de l'acidocétose, une condition dangereuse qui peut affecter les diabétiques. Chez les plantes, la synthèse de nouveaux acides gras se produit dans les plastes. De nombreuses graines stockent de grandes quantités d'huiles dans les graines pour favoriser la germination et la croissance précoce des plantules avant qu'elles ne passent à la photosynthèse. Les acides gras sont incorporés dans les lipides membranaires, un composant majeur de la plupart des membranes.

Autres réactions

• Deux molécules d'acétyl-CoA peuvent être combinées pour créer l'acétoacétyl-CoA, qui sera la première étape de la biosynthèse de l'HMG-CoA/cholestérol, avant la synthèse des isoprénoïdes. Chez les animaux, l'HMG-CoA est un précurseur essentiel pour la synthèse du cholestérol et des corps cétoniques.
• L'acétyl-CoA est également une source d'un groupe acétyle inclus dans certains résidus lysine des protéines histones et non histones dans la modification post-traductionnelle de l'acétylation, une réaction catalysée par l'acétyltransférase.
• Chez les plantes et les animaux, l'acétyl-CoA cytosolique est synthétisé par l'ATP citrate lyase. Lorsque le glucose est abondant dans le sang des animaux, il est transformé par glycolyse dans le cytosol en pyruvate puis en acétyl-CoA dans les mitochondries. L'excès d'acétyl-CoA provoque la production de citrates en excès, qui sont transportés dans le cytosol pour donner naissance à l'acétyl-CoA cytosolique.
• L'acétyl-CoA peut être carboxylé dans le cytosol en acétyl-CoA carboxylase, donnant naissance au malonyl-CoA, qui est nécessaire à la synthèse des flavonoïdes et des polycétides apparentés, à l'allongement des acides gras (formation de cire), à ​​la formation des cuticules et l'huile dans les graines chez les membres du genre Chou, et aussi pour la malonation de protéines et d'autres composés phytochimiques.
• Chez les plantes, ils comprennent les sesquiterpènes, les brassinostéroïdes (hormones) et les styrènes membranaires.

voir également

Littérature

• T.T. Berezov, B.F. Korovkin Chimie biologique. - M. : Médecine, 1998.-- 704 p. - 15 000 exemplaires. - ISBN 5-225-02709-1
• Yu. B. Filippovich Fondamentaux de la biochimie. - M. : Agar, 1999.-- 512 p. - 5 000 exemplaires. - ISBN 5-89218-046-8

Fondation Wikimédia. 2010.

Voyez ce qu'est « Acetyl-CoA » dans d'autres dictionnaires :

Voir Acétylcoenzyme A ... Dictionnaire médical complet Wikipédia

COFERMENT A, CoA, une coenzyme constituée du nucléotide adénosine 3, 5 diphosphate et mercaptoéthylamide de l'acide pantothénique ; participe au transfert des groupes acyles (résidus acides) qui se lient au groupe sulfhydryle du CoA à haute énergie. ... ... Dictionnaire encyclopédique biologique

Acétyl CoA Acétyl CoA Coenzyme A (CoA) coenzyme d'acétylation; l'une des coenzymes les plus importantes ; participe aux réactions de transfert de groupes acyle. La molécule de CoA est constituée d'un résidu d'acide adénylique lié par un groupe pyrophosphate à un o ... Wikipedia

Acétyl CoA Acétyl CoA Coenzyme A (CoA) coenzyme d'acétylation; l'une des coenzymes les plus importantes ; participe aux réactions de transfert de groupes acyle. La molécule de CoA est constituée d'un résidu d'acide adénylique lié par un groupe pyrophosphate à un o ... Wikipedia

- (acétyl CoA : orgophosphate acétyltransférase, phosphotransacétylase, phosphoacylase), une enzyme de la classe transfert qui catalyse le transfert du groupement acétyle de l'acétyl coenzyme A (acétyl CoA ; voir Coenzymes, acide pantothénique) vers le résidu H3PO4 : ... . .. Encyclopédie chimique

FIN, NAD - le coenzyme présent dans toutes les cellules vivantes fait partie des enzymes du groupe des déshydrogénases qui catalysent les réactions redox ; remplit la fonction de porteur d'électrons et d'hydrogène, qu'il reçoit de substances oxydables. La forme réduite (NADH) est capable de les transférer à d'autres substances.

C'est un dinucléotide dont la molécule est constituée d'amide d'acide nicotinique et d'adénine, reliés par une chaîne constituée de deux résidus D-ribose et de deux résidus d'acide phosphorique ; utilisé en biochimie clinique pour déterminer l'activité des enzymes du sang.

Riz. 12.

NADP, NADP - une coenzyme de nature répandue de certaines déshydrogénases - des enzymes qui catalysent les réactions redox dans les cellules vivantes. Le NADP absorbe l'hydrogène et les électrons du composé oxydé et les transfère à d'autres substances. Dans les chloroplastes des cellules végétales, le NADP est réduit lors des réactions lumineuses de la photosynthèse et fournit ensuite de l'hydrogène pour la synthèse des glucides lors des réactions sombres. Le NADP, une coenzyme qui diffère du NAD par la teneur d'un autre résidu d'acide phosphorique attaché à l'hydroxyle de l'un des résidus D-ribose, se trouve dans tous les types de cellules.

Riz. 13.

FAD, FAD - une coenzyme qui participe à de nombreux processus biochimiques redox. FAD existe sous deux formes - oxydée et réduite, sa fonction biochimique, en règle générale, est la transition entre ces formes.

Riz. Quatorze.

Coenzyme A (coenzyme A, CoA, CoA, HSkoA) - coenzyme d'acétylation; l'une des coenzymes les plus importantes impliquées dans les réactions de transfert de groupes acyle lors de la synthèse et de l'oxydation des acides gras et de l'oxydation du pyruvate dans le cycle de l'acide citrique.

La molécule de CoA est constituée d'un résidu d'acide adénylique (1) lié par un groupe pyrophosphate (2) à un résidu d'acide pantothénique (3), qui à son tour est lié par une liaison peptidique à l'acide aminé β-alanine (4) (ces deux groupes représentent un résidu acide pantothénique) lié par une liaison peptidique au résidu β-mercaptoéthanolamine (5).

Les coenzymes sont les composés nécessaires aux enzymes pour pouvoir exercer toutes les fonctions qui leur sont inhérentes, y compris celles catalytiques. Dans la nature, les coenzymes vitaminiques transportent des atomes, des électrons et certains groupes fonctionnels entre les substrats.

Caractéristiques de la terminologie

Les enzymes sont des protéines qui catalysent les réactions chimiques inhérentes aux cellules de tout tissu vivant. La structure caractéristique des enzymes : les coenzymes, dont le poids moléculaire est très faible, et les apoenzymes. Les coenzymes et les groupes fonctionnels présents dans la structure des résidus d'acides aminés (ils apparaissent du fait de la présence d'une apoenzyme) créent ensemble un centre actif enzymatique capable de lier un substrat. Selon les résultats d'une telle réaction avec la participation de molécules non protéiques, un complexe d'un substrat et d'une enzyme est activé.

Les coenzymes ne possèdent pas de paramètres catalytiques par elles-mêmes, elles ne deviennent actives que lorsqu'un complexe se forme avec la participation d'une apoenzyme. La même chose est caractéristique des apoenzymes - ces composés par eux-mêmes ne provoquent aucune réaction chimique et ne peuvent rien activer. La formation de complexes comprenant des coenzymes, des apoenzymes est une méthode naturelle pour corriger l'activité enzymatique des systèmes internes d'un organisme vivant.

Caractéristiques des processus chimiques

Comme cela a été révélé au cours de nombreuses études, la coenzyme Q10 est extrêmement importante pour l'homme et la santé humaine, en même temps, il faut garder à l'esprit que les enzymes dans les tissus vivants ne sont soumises à une influence catalytique que lorsqu'il y a un effet supplémentaire de la part des composés inorganiques. En particulier, il est bien connu qu'en plus de la coenzyme Q10, le corps a besoin d'ions chargés positivement de potassium, zinc et magnésium. Les cations métalliques peuvent réagir avec l'apoenzyme, ce qui conduit à l'ajustement de la structure de l'enzyme, en particulier du centre actif.

Au cours d'une réaction chimique avec la participation d'un cation métallique, l'enzyme est activée, en même temps, ces composés inorganiques ne sont pas inclus dans le centre enzymatique actif. Cependant, la science a pu découvrir un certain nombre d'enzymes dans lesquelles les fonctions des coenzymes sont combinées avec les fonctions des cations métalliques qui composent le composé. Un bon exemple est l'anhydrase carbonique, dans la structure de laquelle se trouve un zinc chargé positivement à la base "deux". L'ion a une nature inorganique, il est nécessaire à l'activation d'une réaction chimique et a reçu le nom de "cofacteur" en science.

Coenzymes : fonctionnalité spécifique

Comme les scientifiques l'ont découvert, les coenzymes sont des composés qui ont deux domaines fonctionnels extrêmement importants pour maintenir l'activité vitale du corps. Ces éléments sont également connus dans la communauté scientifique sous le nom de sites réactifs. D'une part, leur tâche est de former une liaison avec les apoenzymes, tandis qu'en même temps, grâce à un tel site, une liaison avec le substrat se forme. Les coenzymes sont une grande variété de composés organiques avec des fonctions relativement similaires. La plupart des substances trouvées sont caractérisées par la présence de liaisons pi conjuguées, d'hétéroatomes. Souvent, les coenzymes sont des composés qui contiennent des vitamines (en tant qu'élément de la molécule).

Selon les spécificités de l'interaction avec les apoenzymes, il est d'usage de parler d'enzymes solubles prothétiques. En considérant des exemples typiques de coenzymes, on peut, par exemple, rappeler la riboflavine. C'est un exemple classique de la catégorie des composés solubles. Une coenzyme peut devenir une partie d'une molécule d'enzyme au cours d'une réaction chimique, tout en subissant des transformations, à la suite desquelles elle acquiert la liberté. La forme sous laquelle la coenzyme (coenzyme) est devenue une partie de l'interaction chimique est régénérée dans une réaction indépendante (elle se produit en deuxième). Le substrat participe également à toutes les étapes de la réaction, sur la base desquelles certains scientifiques proposent de considérer les coenzymes solubles comme substrats. Une autre partie de la communauté scientifique est en conflit avec eux, arguant du fait suivant : le substrat de cette réaction ne réagit qu'en présence d'une certaine enzyme, et une coenzyme soluble est capable d'interagir avec de nombreuses enzymes de sa classe. Par des exemples, tout cela peut être observé si l'on considère en détail les caractéristiques chimiques de la chaîne d'interactions caractéristiques du coenzyme de la vitamine B2 riboflavine.

D'autre part?

Le groupe prothétique comprend de telles coenzymes, qui se caractérisent par des liaisons très fortes avec les apoenzymes. En règle générale, ils sont formés de manière covalente. Lorsqu'une réaction chimique se produit, ainsi qu'après, les coenzymes sont situées dans le centre enzymatique. Le substrat est libéré, le processus de régénération commence, ce qui nécessite une interaction avec le substrat ou une autre coenzyme.

Si une certaine enzyme provoque et renforce une réaction oxydative et réductrice, une interaction chimique dans laquelle des équivalents réducteurs sont transférés (leur rôle peut être joué par des électrons, des protons), elle a besoin d'un coenzyme pour un travail complet. De même, les enzymes qui déclenchent l'activation de la réaction de transfert ne peuvent pas fonctionner sans l'utilisation de coenzymes. Sur la base de ce fait, un système de classification des coenzymes en groupe de transfert et en groupes oxydatifs et réducteurs a été introduit.

Coenzymes : quelques caractéristiques

Un pourcentage assez impressionnant de coenzymes connues de la science sont dérivés de vitamines. S'il existe des problèmes métaboliques dans un organisme vivant qui affectent les molécules de vitamines, cela est souvent associé à une faible activité enzymatique.

C'est important!

Comme il a été possible de le révéler au cours d'expériences, les coenzymes dans leur masse ont une stabilité de température, mais les particularités des réactions chimiques qui leur sont inhérentes diffèrent assez fortement. les coenzymes varient également considérablement. Le groupe des dinucléotides nicotinamide adénine attire particulièrement l'attention des scientifiques. La spécificité d'une réaction catalytique particulière détermine le rôle que cette coenzyme y joue. Dans certains cas, il agit comme un représentant typique du groupe prothétique, mais parfois il quitte le centre enzymatique sous l'influence de processus chimiques en cours.

Enzymes et coenzymes : l'un n'existe pas sans l'autre

Les réactions biochimiques sont réalisées avec la participation de nombreux assistants, sinon le mécanisme complexe d'interaction chimique des tissus vivants se déroule avec des altérations. Une enzyme, dans sa structure une protéine complexe ou simple, a besoin de minéraux, de coenzymes, de vitamines. Les coenzymes sont la coenzyme Q10, un dérivé de diverses vitamines et de l'acide folique. Les coenzymes produites par les vitamines B font actuellement l'objet d'une attention particulière en médecine.

La coenzyme est nécessaire pour que la cellule produise de l'énergie et la libère dans le corps pour assurer la vie. De plus, l'énergie n'est pas dépensée uniquement pour l'activité physique. Il ne faut pas oublier que l'activité mentale, le travail de diverses glandes et le système digestif nécessitent des quantités impressionnantes d'énergie. Les processus d'absorption d'éléments utiles entrant dans le corps par le tractus gastro-intestinal et par d'autres moyens sont assez coûteux en énergie. Le processus d'assimilation lui-même consomme également les réserves énergétiques du corps, formées grâce aux coenzymes et à leur participation aux réactions avec les enzymes. Soit dit en passant, même le flux sanguin est fourni avec de telles réactions, sans elles, notre sang ne pourrait tout simplement pas circuler dans les vaisseaux !

Secrets de biologie

La coenzyme est une substance si spécifique, grâce à laquelle un organisme vivant dispose d'énergie pour la mise en œuvre de processus internes. Le corps humain, comme les scientifiques ont pu le calculer, contient environ cent mille milliards de cellules, dont chacune génère de l'énergie pour maintenir une vie normale. Dans le même temps, la cellule ne consomme pas les substances qu'une personne reçoit avec la nourriture pour reconstituer ses réserves d'énergie, mais produit principalement de l'énergie par elle-même. Les sources externes sont une option de secours, à laquelle on a recours en cas d'autoproduction d'énergie insuffisante.

Les caractéristiques biologiques des cellules du corps humain sont telles qu'elles ont tout le nécessaire pour la production de composés complexes enrichis énergétiquement. Les scientifiques les ont nommés adénosine phosphates. Pour cela, les graisses, les glucides, les protéines sont oxydés. Ce sont eux qui provoquent le dégagement de chaleur, à l'aide desquels les tissus fonctionnent normalement. Les molécules d'ATP sont également une réserve d'énergie générée par les cellules. Tout processus cellulaire interne qui consomme de l'énergie peut se tourner vers cette molécule pour la "portion" attribuée.

Au niveau cellulaire

Chaque cellule est une structure complexe qui contient des mitochondries (structures intracellulaires). Ce sont les mitochondries qui sont la partie cellulaire la plus active, puisqu'elles sont responsables de la production d'énergie. À l'intérieur des mitochondries se trouvent des chaînes formées d'électrons pour générer de l'énergie. Le processus implique de nombreuses réactions chimiques séquentielles, à la suite desquelles des molécules d'adénosine phosphate sont produites.

Les chaînes composées d'électrons à l'intérieur des mitochondries interagissent assez activement avec les vitamines des groupes C, B, E. La coenzyme Q10 attire particulièrement l'attention des scientifiques. Ce composé n'a pas d'analogues et de substituts, sa carence dans l'organisme provoque de graves problèmes métaboliques. Sans cette coenzyme, la cellule ne peut pas produire d'énergie, ce qui signifie qu'elle meurt.

Coenzyme Q10

Les graisses peuvent dissoudre la Q10, permettant à la coenzyme de se déplacer à l'intérieur de la membrane cellulaire. Ceci impose au composé des fonctions particulièrement importantes d'assurer le transfert d'électrons dans les processus de génération d'énergie. Q10 est un tel lien mobile à travers lequel les enzymes de la chaîne chimique se lient les unes aux autres. Si une paire d'électrons doit être liée dans une chaîne, ils doivent d'abord interagir avec la coenzyme Q10.

Les molécules Q10 sont en mouvement constant dans la cellule - d'enzyme en enzyme. Cela permet aux électrons d'être transférés entre les enzymes. Dans une certaine mesure, une cage peut être comparée à un petit moteur. Pour traiter la matière organique à partir de laquelle l'énergie est extraite, la coenzyme Q10 est nécessaire, ce qui est comparable à une étincelle qui déclenche le fonctionnement d'un moteur conventionnel.

Spécificité de l'influence sur la cellule Q10

La coenzyme Q10 participe activement à la production d'énergie et la vitesse de déplacement de ce composé dans les tissus cellulaires régule à la fois la quantité de molécules d'ATP produites et la vitesse de déplacement au sein de la chaîne électronique. Il est important que les mitochondries aient la quantité optimale de coenzyme afin que la réaction ne soit ni trop forte ni trop faible.

S'il y a un manque de coenzyme Q10 dans le corps, l'ATP est produit à une concentration sensiblement plus faible. Cela conduit à une diminution des réserves énergétiques des cellules. Dans la vie de tous les jours, cela se traduit de la manière suivante: une personne devient rapidement très fatiguée, rencontre des dysfonctionnements dans le travail de divers systèmes corporels, qui sont obligés de faire face à un stress accru. La probabilité de développer des pathologies graves augmente. Il faut se rappeler que différents organes sont caractérisés par une quantité différente de Q10.

Protégez votre santé !

Afin de ne pas faire face plus longtemps à de graves perturbations de l'activité des systèmes internes, il est nécessaire de fournir à votre corps des sources d'énergie. La consommation d'énergie la plus élevée est caractéristique des organes qui produisent de l'énergie - le cœur, les reins, le foie, le pancréas. La quantité de coenzyme Q10 détermine la qualité de fonctionnement de chacun de ces organes au niveau cellulaire. Grâce à la coenzyme, il est fourni et le manque de ce composé a un fort effet négatif sur les processus biologiques. La médecine moderne connaît plusieurs façons de maintenir des niveaux normaux de coenzyme Q10 dans le corps humain.

Les coenzymes dans les réactions catalytiques transportent divers groupes d'atomes, d'électrons ou de protons. Les coenzymes se lient aux enzymes :

Des liaisons covalentes;

Des liaisons ioniques;

Interactions hydrophobes, etc.

Une coenzyme peut être la coenzyme de plusieurs enzymes. De nombreuses coenzymes sont polyfonctionnelles (par exemple, NAD, PF). La spécificité de l'holoenzyme dépend de l'apoenzyme.

Toutes les coenzymes sont divisées en deux grands groupes : les vitamines et les non-vitamines.

Coenzymes vitaminiques- dérivés de vitamines ou modifications chimiques de vitamines.

1er groupe : thiamine – dérivés de la vitamine B1... Ceci comprend:

Thiamine monophosphate (TMP);

Thiamine diphosphate (TDP) ou thiamine pyrophosphate (TPP) ou cocarboxylase;

Thiamine triphosphate (TTF).

Le TPF a la plus grande importance biologique. Il fait partie de la décarboxylase des acides céto : PVA, acide a-cétoglutarique. Cette enzyme catalyse l'élimination du CO2.

La cocarboxylase participe à la réaction de transcétolase du cycle des pentoses phosphates.

Groupe 2 : coenzymes flavines dérivées de la vitamine B2... Ceci comprend:

- flavine mononucléotide (FMN);

- flavine adénine dinucléotide (FAD).

Le rébitol et l'isoaloxazine forment la vitamine B2. La vitamine B2 et le reste de phosphore à - vous formez FMN. FMN en combinaison avec AMP forme FAD.

[riz. le cycle isoaloxazine est lié au rébitol, le rébitol à l'acide phosphorique et l'acide phosphorique à l'AMP]

FAD et FMN sont des coenzymes de déshydrogénases. Ces enzymes catalysent l'élimination de l'hydrogène du substrat, c'est-à-dire participer à des réactions d'oxydo-réduction. Par exemple, la SDH - succinate déshydrogénase - catalyse la transformation du succinique à - vous en fumarique. C'est une enzyme dépendante du FAD. [riz. COOH-CH 2 -CH 2 -COOH® (au dessus de la flèche - SDH, sous - FAD et RICA 2) COOH-CH = CH-COOH]. Les enzymes flavines (DH dépendantes de la flavine) contiennent du FAD, qui est la principale source de protons et d'électrons qu'elles contiennent. En cours de chimie. réactions, le FAD est converti en RICA 2. La partie active de FAD est le 2 anneau d'isoaloxazine; en cours de chimie. la réaction est l'addition de deux atomes d'hydrogène à l'azote et le réarrangement des doubles liaisons dans les cycles.

Groupe 3 : coenzymes pantothéniques dérivées de la vitamine B3- acide pantothénique. Ils font partie de la coenzyme A, HS-CoA. Cette coenzyme A est une coenzyme d'acyltransférases, avec laquelle elle transfère divers groupes d'une molécule à une autre.

4 groupe : nicotinamide, dérivés de la vitamine PP - nicotinamide:

Représentants :

Nicotinamide adénine dinucléotide (NAD);

Nicotinamide adénine dinucléotide phosphate (NADP).

Les coenzymes NAD et NADP sont des coenzymes de déshydrogénases (enzymes dépendantes du NADP), par exemple malateDH, isocitrateDH, lactateDH. Participer aux réactions de déshydrogénation et d'oxydoréduction. Dans ce cas, NAD attache deux protons et deux électrons, et NADH2 est formé.

Riz. groupe de travail NAD et NADP : dessin de la vitamine PP, à laquelle un atome H est attaché et, par conséquent, un réarrangement des doubles liaisons se produit. Une nouvelle configuration de vitamine PP+H+ est dessinée]

5 groupe : pyridoxine, dérivés de la vitamine B6... [riz. pyridoxal. Pyridoxal + acide phosphorique = phosphate de pyridoxal]

- pyridoxine;

- pyridoxal;

- pyridoxamine.

Ces formes s'interconvertissent au cours des réactions. Lorsque le pyridoxal réagit avec l'acide phosphorique, le phosphate de pyridoxal (PF) est obtenu.

Le PP est une coenzyme d'aminotransférases, il transfère le groupe amino de AA à un acide céto - la réaction transaction... De plus, des dérivés de la vitamine B6 sont inclus en tant que coenzymes dans les décarboxylases AK.

Coenzymes non vitaminées- substances qui se forment au cours du métabolisme.

1) Nucléotides- UTP, UDF, TTF, etc. L'UDP-glucose entre dans la synthèse du glycogène. L'acide UDP-hyaluronique est utilisé pour neutraliser diverses substances dans les réactions transversales (glucuronyl transférase).

2) Dérivés de porphyrine(hème) : catalase, peroxydase, cytochromes, etc.

3) Peptides... Le glutathion est un tripeptide (GLU-CIS-GLI), il participe aux réactions o, est une coenzyme des oxydoréductases (glutathion peroxydase, glutathion réductase). 2GSH "(au dessus de la flèche 2H) G-S-S-G. Le GSH est la forme réduite du glutathion et le G-S-S-G est oxydé.

4) Ions métalliques, par exemple, Zn 2+ fait partie de l'enzyme AldH (alcool déshydrogénase), Cu 2+ - amylase, Mg 2+ - ATP-ase (par exemple, myosine ATP-ase).

Peut participer à :

Fixation du complexe substrat de l'enzyme;

En catalyse ;

Stabilisation de la conformation optimale du site actif de l'enzyme ;

Stabilisation de la structure quaternaire.

COFERMENTS(syn. coenzymes) - composés organiques de faible poids moléculaire d'origine biologique, nécessaires en tant que composants spécifiques supplémentaires (cofacteurs) pour l'action catalytique d'un certain nombre d'enzymes. Beaucoup de K. sont des dérivés de vitamines. Biol, l'effet d'un groupe important de vitamines (groupe B) est déterminé par leur transformation en K. et en enzymes dans les cellules du corps. Des tentatives (et non infructueuses) ont été faites d'utiliser directement certains K. pour se coucher. buts. Les difficultés qui se posent dans ce cas consistent dans le fait que les déterminations quantitatives de la teneur en K. dans le sang et les organes ne sont pas toujours effectuées, et encore moins souvent l'activité des enzymes synthétisant ou détruisant le K. étudié est déterminée dans des conditions normales et conditions pathologiques. La carence de telle ou telle K., découverte dans n'importe quelle maladie, est généralement tentée d'être éliminée en introduisant la vitamine appropriée dans le corps. Mais si les systèmes de synthèse du K. manquant sont violés, ce qui est souvent le cas, alors l'introduction d'une telle vitamine perd son sens : l'effet thérapeutique ne peut être obtenu que par l'introduction du coenzyme manquant. Avec s'allonger. les buts sont la cocarboxylase (voir. Thiamine), FAD, les formes de coenzyme de la vitamine B 12 (voir. Cyanocobalamine) et quelques autres K. Pour fixer. Les buts de K. sont administrés par voie parentérale, mais même dans cette condition, il n'y a pas toujours de certitude qu'ils peuvent pénétrer jusqu'au lieu de leur action (dans l'environnement intracellulaire) sans se séparer.

Avec une petite jetée. poids, K., contrairement aux biocatalyseurs de nature protéique (enzymes), sont caractérisés par la stabilité thermique et la disponibilité de la dialyse. Les chromogènes respiratoires des plantes (polyphénols), l'acide glutamique, l'ornithine, les bisphosphates (diphosphates) de glucose et d'acide glycérolique et d'autres métabolites, agissant dans certaines circonstances comme cofacteurs des processus de transfert enzymatique, sont souvent désignés comme K. processus correspondants. Il est plus correct d'appliquer le terme « coenzyme » uniquement aux composés, biol, dont la fonction se réduit entièrement ou principalement à leur participation spécifique à l'action des enzymes (voir).

Le terme « coenzyme » a été proposé par G. Bertrand en 1897 pour désigner la fonction des sels de manganèse, qu'il considérait comme un cofacteur spécifique de la phénolase (laccase) ; cependant, maintenant, les composants inorganiques des systèmes enzymatiques ne sont pas acceptés pour être classés comme K. L'existence du vrai (organique) K. a été établie pour la première fois par les Anglais. les biochimistes A. Harden et W. Young en 1904, qui ont montré que la matière organique thermostable nécessaire à l'action du complexe enzymatique catalysant la fermentation alcoolique est extraite des extraits enzymatiques de cellules de levure lors de la dialyse (voir). Ce catalyseur auxiliaire de fermentation a été nommé cosymase par Harden et Young ; sa structure a été établie en 1936 dans les laboratoires de H. Euler-Helpin et O. Warburg presque simultanément.

Le mécanisme d'action de K. n'est pas le même. Dans de nombreux cas, ils agissent comme des accepteurs intermédiaires (transporteurs) de certains produits chimiques. (phosphate, acyle, amine, etc.), des atomes d'hydrogène ou des électrons. Dans d'autres cas, K. participe à l'activation de molécules substrats de réactions enzymatiques, formant des composés intermédiaires réactifs avec ces molécules. Sous forme de tels composés, les substrats subissent certaines transformations enzymatiques ; telles sont les fonctions du glutathion (voir) en tant que coenzyme de la glyoxalase et de la formaldéhyde déshydrogénase, CoA - avec un certain nombre de transformations d'acides gras (voir) et d'autres organiques en - t, etc.

Les K. typiques forment des composés fragiles fortement dissociés avec des protéines spécifiques (apoenzymes) d'enzymes solubles, dont ils peuvent être facilement séparés par dialyse (voir) ou filtration sur gel (voir). Dans de nombreuses réactions de transfert de groupe qui se produisent au cours de l'action conjuguée de deux protéines enzymatiques, l'attachement réversible alterné des particules de K. aux molécules de ces protéines se produit sous deux formes - accepteur et donneur (par exemple, oxydé et réduit, phosphorylé et non phosphorylé ). Le schéma ci-dessous montre (sous une forme quelque peu simplifiée) le mécanisme de transfert d'hydrogène réversible entre une molécule donneuse d'hydrogène (AH2) et une molécule acceptrice (B) sous l'action de deux déshydrogénases (Fa et Fb) et d'une coenzyme (Co) :

Réponse globale :

Dans le cycle complet du processus redox (réactions 1 à 6), la coenzyme codehydrogénase ne change pas et n'est pas incluse dans l'équilibre des produits de réaction, c'est-à-dire qu'elle sert de catalyseur. Si l'on considère les phases successives du cycle, chacune procédant avec la participation d'une enzyme (réactions 1-3 et 4-6), alors Ko et KoH2 agissent sur un pied d'égalité avec les molécules AH2, A, B, BH2 comme deuxième substrat. Dans le même sens, la différence entre les substrats et les K. dissociants participant à des réactions couplées de transfert de groupes phosphate, acyle, glycosyle et autres est relative.

Dans de nombreuses enzymes à deux composants, construites comme des protéides, l'apoenzyme forme un composé solide et difficile à dissocier avec un composant thermostable non protéique. Les composants non protéiques des enzymes protéiques, généralement appelés groupes prosthétiques (par exemple, les nucléotides de flavine, le phosphate de pyridoxal, les métalloporphyrines), interagissent avec le substrat, restant tout au long de la réaction enzymatique dans le cadre d'une molécule de protéine unique non clivée. Le terme « coenzyme » est généralement étendu aux groupes prothétiques organiques étroitement liés d'enzymes qui interagissent chimiquement avec des molécules de substrat, qui sont difficiles à distinguer de K. facilement dissociable, car des transitions graduelles existent entre les deux types de cofacteurs.

De la même manière, il est impossible de tracer une ligne nette entre K. et certains produits métaboliques intermédiaires (métabolites), qui dans les processus enzymatiques agissent soit comme des substrats ordinaires qui subissent des changements fondamentalement irréversibles dans ce processus, puis comme des catalyseurs auxiliaires nécessaires pour conjugués transformations enzymatiques, à partir desquelles ces métabolites sont libérés inchangés. Les métabolites de ce type peuvent servir d'accepteurs intermédiaires de certains groupes dans les processus de transfert enzymatique, procédant de manière similaire au processus schématisé ci-dessus (par exemple, le rôle des polyphénols en tant que porteurs d'hydrogène dans la respiration des cellules végétales, le rôle de l'acide glutamique dans le transfert de groupes amine par des réactions de transamination, etc.), ou dans des transformations cycliques plus complexes impliquant plusieurs enzymes (un exemple est la fonction de l'ornithine dans le cycle de formation de l'urée). L'action de type coenzyme du 1,6-bisphosphoglucose a un caractère légèrement différent, qui sert à la fois de cofacteur nécessaire et d'étape intermédiaire dans le processus de transfert intermoléculaire des résidus phosphate lors de l'interconversion du 1-phosphoglucose et du 6- phosphoglucose sous l'action de la phosphoglucomutase, lorsque la molécule de cofacteur passe dans une molécule du produit final, donnant un résidu phosphate au produit d'origine, à partir duquel une nouvelle molécule de cofacteur est formée. Exactement la même fonction est remplie par le 2,3-bisphosphoglycérol pour - que, catalysée par une autre fosfomutase, l'interconversion du 2-phosphoglycérol et du 3-phosphoglycérol en -t.

To. Sont très divers en chimie. structure. Cependant, le plus souvent parmi eux, il existe des composés de deux types: a) les nucléotides et certains autres dérivés organiques de l'acide phosphorique; b) les peptides et leurs dérivés (par exemple, acide folique, CoA, glutathion). Chez les animaux et chez de nombreux micro-organismes, pour la construction de molécules d'un certain nombre de K., il faut des composés qui ne sont pas synthétisés par ces organismes et qui doivent être livrés avec de la nourriture, c'est-à-dire des vitamines (voir). La plupart des vitamines B hydrosolubles font partie de K., dont la structure et les fonctions sont connues (c'est le cas de la thiamine, de la riboflavine, du pyridoxal, de la nicotinamide, de l'acide pantothénique), ou elles peuvent elles-mêmes agir comme molécules actives de K. (vitamine B 12 , acide folique). Il en va probablement de même pour d'autres vitamines hydrosolubles et liposolubles, dont le rôle dans les processus du biol, la catalyse n'est pas encore totalement élucidé.

Les K. les plus importants sont listés ci-dessous, indiquant le type de leur structure et les principaux types de transformations enzymatiques auxquels ils participent. Dans les articles sur l'individu K., des informations plus détaillées sur leur structure et leur mécanisme d'action sont données.

Coenzymes nucléotidiques... Les adénylribonucléotides (adénosine-5"-mono-, di- et triphosphorique to-you) sont impliqués dans de nombreuses réactions d'activation et de transfert de résidus ortho- et pyrophosphate, de résidus d'acides aminés (aminoacyles), carboniques et sulfuriques to-t, comme ainsi que dans un certain nombre d'autres Des fonctions similaires dans certains cas sont remplies par des dérivés de l'acide inosine-5"-phosphorique et guanosine-5"-phosphorique.

Les guanyl ribonucléotides (guanosine-5" -mono-, di- et triphosphorique à-vous) jouent le rôle de K. dans les réactions de transfert du reste de l'acide succinique (succinyl), biosynthèse des ribonucléoprotéines dans les microsomes, biosynthèse de l'acide adénylique à partir de l'inosine et, éventuellement, lors du transfert des résidus mannose.

Les cytidyl ribonucléotides (cytidine-5 "-phosphorique to-you) dans la biosynthèse des phosphatides jouent le rôle de K. transfert de résidus de O-phosphoéthanol choline, O-phosphoéthanolamine, etc.

Les uridyles ribonucléotides (uridine-5 "-phosphorique to-you) remplissent les fonctions de K. dans les processus de transglycosylation, c'est-à-dire le transfert de résidus de monoses (glucose, galactose, etc.) et de leurs dérivés (résidus d'hexosamines, acide glucuronique, etc.). , etc.).

Le nicotinamide adénine dinucléotide (NAD) participe aux réactions de transfert d'hydrogène, qui sont les plus importantes pour le métabolisme cellulaire, en tant que K. spécifiques de nombreuses déshydrogénases (voir).

Le nicotinamide adénine dinucléotide phosphate (NADP) est impliqué dans les réactions de transfert d'hydrogène, qui sont importantes pour le métabolisme cellulaire, en tant que K. spécifique de certaines déshydrogénases.

Le mononucléotide de la flavine (FMN) est impliqué dans le biol, le transfert d'hydrogène en tant que K. (groupe prothétique) de certaines enzymes oxydatives de la flavine ("jaune").

La flavine adénine dinucléotide (FAD) est impliquée dans le biol, le transfert d'hydrogène en tant que K. (groupe prothétique) de la plupart des enzymes oxydatives de la flavine ("jaune").

La coenzyme A (CoA, forme réduite - KoA-SH, coenzyme d'acylation; adénosine-Z ", 5" - composé d'acide bisphosphorique avec du pantothényl-aminoéthanethiol ou de la pantéthéine) se forme avec des résidus d'acétique et d'autres to-thioesters organiques de type R-CO -S-CoA, où R est le résidu de to-you organique, et joue le rôle de K. dans le transfert et l'activation des résidus acides comme dans les réactions d'acylation (synthèse d'acétylcholine, to-you hippurique, bile appariée à-t , etc.), et avec de nombreuses autres transformations enzymatiques des résidus acides (réactions de condensation, oxydoréduction ou hydratation réversible des insaturés to-t). Avec la participation de CoA, un certain nombre de réactions intermédiaires de respiration cellulaire, de biosynthèse et d'oxydation d'acides gras, de synthèse de stéroïdes, de terpènes, de caoutchouc, etc. ont lieu.

Coenzyme B 12. Il est possible qu'une variété de biol, fonctions de vitamine B 12, chem. dont le mécanisme n'est pas encore clair, par exemple, dans le processus d'hématopoïèse, lors de la biosynthèse de groupes méthyle, les transformations de groupes sulfhydryle (groupes SH), etc., sont dues à son rôle en tant que K. dans le processus de biosynthèse des protéines-enzymes.

Autres coenzymes contenant des résidus de phosphate. La diphosphotiamine sert à la décarboxylation (simple et oxydante) des acides pyruvique, alpha-cétoglutarique et autres alpha-céto, ainsi qu'aux réactions de clivage de la chaîne carbonée des cétosaccharides phosphorylés sous l'action d'un groupe spécial d'enzymes (cétolase, transcétolase , phosphocétolase).

Le phosphate de pyridoxal se condense avec les acides aminés (et les amines) en intermédiaires actifs tels que les bases de Schiff (voir Bases de Schiff); est K. (un groupe prothétique) d'enzymes qui catalysent les réactions de transamination et de décarboxylation, ainsi que de nombreuses autres enzymes qui effectuent diverses transformations d'acides aminés (réactions de clivage, de substitution, de condensation), qui jouent un rôle important dans la métabolisme.

Coenzymes de nature peptidique... Coenzyme de formylation. L'acide folique restauré et ses dérivés, contenant trois ou sept résidus d'acide glutamique, reliés par des liaisons gamma-peptides, jouent un rôle de K. dans l'échange intermédiaire de ce qu'on appelle. des résidus monocarbonés, ou "C1", (formyle, oxyméthyle et méthyle), participant à la fois aux réactions de transfert de ces résidus, et à leurs interconversions redox. Les dérivés formyle et oxyméthyle de l'acide H4-folique sont des "formes actives" de l'acide formique et du formaldéhyde dans les processus de biosynthèse et d'oxydation des groupes méthyle, dans l'échange de sérine, glycine, histidine, méthionine, bases puriques, etc.

Glutathion. Le glutathion réduit (G-SH) agit comme le K. lorsque le méthylglyoxal est transformé en lait en celui-ci sous l'influence de la glyoxalase, avec déshydrogénation enzymatique du formaldéhyde, à certains stades du biol, oxydation de la tyrosine, etc. De plus, le glutathion (voir ) joue un rôle important dans la protection de diverses enzymes thiols (sulfhydryle) contre l'inactivation résultant de l'oxydation des groupes SH ou de leur liaison avec des métaux lourds et d'autres poisons SH.

Autres coenzymes... L'acide lipoïque est la deuxième K. déshydrogénase de l'acide pyruvique et alpha-cétoglutarique (avec la diphosphotiamine); sous l'action de ces enzymes, le résidu de lipoïque to-you, lié par une liaison amide (CO - NH) avec des protéines enzymatiques spécifiques, agit comme un accepteur intermédiaire (porteur) d'hydrogène et de résidus acyle (acétyle, succinyle). D'autres fonctions alléguées de ce K. ne sont pas bien comprises.

La vitamine E (tocophérol), la vitamine K (phylloquinone) et les produits de leurs transformations redox ou des dérivés étroitement apparentés de la n-benzoquinone (ubiquinone, coenzyme Q) sont considérés comme K. (transporteurs d'hydrogène), participant à certaines réactions intermédiaires de l'oxydation respiratoire. chaîne et dans le conjugué avec eux la phosphorylation respiratoire (voir). Il a été établi que la phylloquinone (vitamine K) joue le rôle de K. dans la biosynthèse des résidus d'acide alpha-carboxyglutamique, qui font partie des molécules des composants protéiques du système de coagulation sanguine.

La biotine est une vitamine hydrosoluble qui joue le rôle de K. ou de groupe prothétique dans un certain nombre d'enzymes qui catalysent les réactions de carboxylation - décarboxylation de certains to-t organiques (pyruvique, propionique, etc.). Ces enzymes ont la structure des protéides biotinyl, dans laquelle le résidu acyle (biotinyl) correspondant à la biotine est attaché par une liaison amide au groupe N6-amino d'un des résidus lysine de la molécule de protéine.

L'acide ascorbique sert d'activateur du système enzymatique d'oxydation de la tyrosine dans les tissus animaux et certains autres systèmes enzymatiques (hydroxylases), qui agissent dans le noyau des composés aromatiques et hétérocycliques, y compris les résidus de proline liés aux peptides dans la biosynthèse du collagène, les tocophérols, les phylloquinones, Flavoprotéines.

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A.E.Braunstein.